胃蛋白酶为什么不水解自己?

来源:学生作业帮助网 编辑:作业帮 时间:2024/05/04 22:11:56
胃蛋白酶为什么不水解自己?

胃蛋白酶为什么不水解自己?
胃蛋白酶为什么不水解自己?

胃蛋白酶为什么不水解自己?
1L的说法其实没有不对,只不过文不对题.
问题是“胃蛋白酶为什么不水解自己?”如果没记错的话,胃蛋白酶原比胃蛋白酶多42个氨基酸,两者根本就是不同的蛋白质.
——其实要按这个思路,只要说明“胃蛋白酶的底物为什么不能是自己?”.答案就是2L的↓
蛋白质形成特定的空间构相才能发生作用.形成特定的空间后,往往疏水性部分在里面,亲水性部分在外面.而在外面的亲水性部分所带的电荷是相同的,蛋白质之间会相互排斥,所以蛋白酶分子之间不会相互分解,胃蛋白酶也不会水解自己.
↑LS正解.

关键是对蛋白质的理解,当然楼上的解释不对。
蛋白质形成特定的空间构相才能发生作用。形成特定的空间后,往往疏水性部分在里面,亲水性部分在外面。而在外面的亲水性部分所带的电荷是相同的,蛋白质之间会相互排斥,不会靠拢,所以蛋白酶分子之间不会相互分解,胃蛋白酶也不会水解自己...

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关键是对蛋白质的理解,当然楼上的解释不对。
蛋白质形成特定的空间构相才能发生作用。形成特定的空间后,往往疏水性部分在里面,亲水性部分在外面。而在外面的亲水性部分所带的电荷是相同的,蛋白质之间会相互排斥,不会靠拢,所以蛋白酶分子之间不会相互分解,胃蛋白酶也不会水解自己

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酶都有结合中心,它能与底物结合,然后依靠催化中心进行催化作用,胃蛋白酶不能与其自身的结合中心结合,所以不能分解自身.
参考资料:
酶原的激活:处于无活性状态的酶的前身物质就称为酶原。酶原在一定条件下转化为有活性的酶的过程称为酶原的激活。酶原的激活过程通常伴有酶蛋白一级结构的改变。酶原分子一级结构的改变导致了酶原分子空间结构的改变,使催化活性中心得以形成,故使其从无活性的酶原形式转变...

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酶都有结合中心,它能与底物结合,然后依靠催化中心进行催化作用,胃蛋白酶不能与其自身的结合中心结合,所以不能分解自身.
参考资料:
酶原的激活:处于无活性状态的酶的前身物质就称为酶原。酶原在一定条件下转化为有活性的酶的过程称为酶原的激活。酶原的激活过程通常伴有酶蛋白一级结构的改变。酶原分子一级结构的改变导致了酶原分子空间结构的改变,使催化活性中心得以形成,故使其从无活性的酶原形式转变为有活性的酶。酶原激活的生理意义在于:保护自身组织细胞不被酶水解消化。

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以上这位的说法,我可以认同,但是不完全认同。酶原的激活:处于无活性状态的酶的前身物质就称为酶原。酶原在一定条件下转化为有活性的酶的过程称为酶原的激活。酶原的激活过程通常伴有酶蛋白一级结构的改变。酶原分子一级结构的改变导致了酶原分子空间结构的改变,使催化活性中心得以形成,故使其从无活性的酶原形式转变为有活性的酶。酶原激活的生理意义在于:保护自身组织细胞不被酶水解消化。
其实胃蛋白酶不水解自身...

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以上这位的说法,我可以认同,但是不完全认同。酶原的激活:处于无活性状态的酶的前身物质就称为酶原。酶原在一定条件下转化为有活性的酶的过程称为酶原的激活。酶原的激活过程通常伴有酶蛋白一级结构的改变。酶原分子一级结构的改变导致了酶原分子空间结构的改变,使催化活性中心得以形成,故使其从无活性的酶原形式转变为有活性的酶。酶原激活的生理意义在于:保护自身组织细胞不被酶水解消化。
其实胃蛋白酶不水解自身的原因,实际上是一个免疫学的过程,是胃蛋白酶通过合成的某一个基团,可以与自身的某一个基团紧密的结合,而受到保护。当外来刺激或是竞争性的结合胃蛋白酶时,就有可能破坏这个结合保护的中心,而无法识别自己,形成我们所长见的胃病。。。。。

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据我所知,一种蛋白酶只会和一类特定的蛋白质结合后水解,如果能水解自己,那你没有胃了。。。。